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By NATHAN H. SLOANE

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1) Das Salz dehydriert das Protein, indem es ihm die polare Wasserhülle entzieht. (2) Das Salz erhöht den Aktivitätskoeffizienten des Wassers und bewirkt so, daB weniger Wasser mit dem Protein in Wechselwirkung treten kann. (3) Der Salzgehalt verringert die gegenseitige AbstoBung zwischen den Proteinmolekülen (die nicht am pI sind), was die Ausfällung fördert. b) Maximaler Effekt beim pl. C. Molekulargewicht 1. Methoden zur Bestimmung: a) Osmotische Druck-Technik. Die Proteinlösung, deren Molekulargewicht bestimmt werden soll, wird in einen semipermeablen Schlauch gemllt, der mit einer Capillare in Verbindung steht.

Sekundärstruktur: gefaltete Form der Primärstruktur. Faltung infolge Wasserstoftbindun- gen zwisehen Amidwasserstoff und benaehbartem Carbonylsauerstoff. 1. IX-Helix a) Durch Wasserstoftbindungen innerhalb der Kette gebildet. 1~~S~~f:------} 3,6 Aminosäure-Reste ____ 1_________ _ Abb. 1. 38 1 Drehung der Helix rechtsgewickelte a-Helix. b) Symmetrische SpiraIe. (1) 3,6 Aminosäuren pro Drehung. (2) 1 Windung ist 5,4 A hoch. e) Die rechtsgeschraubte SpiraIe ist die stabilste Form der L-Aminosäuren.

Im Intervall A ist die Substratkonzentration nicht groB genug, um das Enzym zu sättigen. Es läuft eine Reaktion erster Ordnung ab. Die Reaktionsgesehwindigkeit ist von der Substratkonzentration abhängig. II. Im Intervall B ist das Enzym mit Substrat gesättigt. Es findet eine Reaktion nullter Ordnung statt. (e) Quantitative Aussagen über Enzyme in Geweben haben nur dann einen Sinn, wenn eine Reaktion nullter Ordnung vorliegt. Nur in diesem Fall sind Änderungen der Umsetzungsgesehwindigkeit der Enzyme vor allem auf untersehiedliehe Enzymmengen und nicht etwa auf die Veränderung der Substratkonzentration zurüekzuflihren.

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